Biossíntese de aminoácidos

Biossíntese dos Aminoácidos

Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um a-aminoácido é constituído de um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupamento R diferenciado, todos eles ligados à um carbono a. Existem vinte aminoácidos na natureza que são capazes de gerar toda esta diversidade presente em nosso planeta. O aminoácido mais simples é a glicina, que só tem um átomo de hidrogênio em sua cadeis lateral.
A alanina vem a seguir, com um grupamento metila. Cadeias laterais hidrocarbonadas maiores são encontradas em valina, leucina e isoleucina. A prolina também tem uma cadeia lateral alifática, mas difere dos outros membros do conjunto dos vinte por sua cadeia lateral ser ligada tanto ao nitrogênio quanto ao átomo de carbono a.
A resultante estrutura cíclica influencia fortemente a arquitetura das proteínas. Três aminoácidos com cadeias laterais aromáticas fazem parte do repertório fundamental. A fenilalanina contém um radical fenila ligado à um grupamento metileno. O anel aromático da tirosina contém uma hidroxila, o que torna a tirosina menos hidrófoba do que a fenilalanina. O triptofano tem um anel indólico ligado à um grupamento metileno. Dois aminoácidos, serina e treonina , contêm hidroxilas alifáticas, o que as tornam muito mais hidrofílicas e reativas. Vamos agora aos aminoácidos com cadeias laterais muito polares, sendo altamente hidrófilos.

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A lisina e a arginina têm cargas positivas em pH neutro. A histidina pode não ter carga ou tê-la positiva, dependendo de seu ambiente local. As cadeias laterais da arginina e da lisina são as mais longas no conjunto dos vinte. Existem dois aminoácidos com cadeias laterais ácidas, o ácido aspártico e o ácido glutâmico. Esses aminoácidos são geralmente chamados de aspartato e glutamato para salientar que suas cadeias laterais têm, quase sempre, cargas negativas no pH fisiológico. A glutamina e a asparagina são derivados não carregados de glutamato e aspartato que contêm uma amida terminal em vez de um carboxilato. Sete dos vinte aminoácidos têm cadeias laterais facilmente ionizáveis. Um átomo de enxofre está presente nas cadeias laterais de dois aminoácidos.
A cisteína contém uma sulfidrila (-SH) e a metionina possui um átomo de enxofre em uma ligação tio-éster (-S-CH3). Ambas as cadeias laterais que contêm enxofre são hidrófobas. Esta grande diversidade na natureza química de cada aminoácido permite que estes possam construir uma gama enorme de diferentes proteínas com as mais diversas funções.

Aminoácidos como Precursores de Outras Moléculas
O aminoácidos são os “blocos de construção” de proteínas e peptídeos. Eles também servem de precursores para muitos tipos de moléculas pequenas que têm diversos papéis biológicos. A histamina, por exemplo, é derivada, por descarboxilação, da histidina. A tirosina é precursor dos hormônios tiroxina e epinefrina e da melanina. O glutatião, cuja função é proteger os globos vermelhos de danos oxidativos, é derivado de um aminoácido muito especial, o glutamato. Já a biossíntese do óxido nítrico, molécula sinalizadora de curta duração, é iniciada a partir da arginina. O envolvimento de um aminoácido na síntese dos anéis de porfirina de hemos e clorofilas também é de enorme importância. O hemo é sintetizado a partir da glicina e do acetato. Muitas moléculas derivadas dos aminoácidos são essenciais para os sistemas biológicos.